home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00343 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.7 KB  |  73 lines
  1. **********************************
  2. * Kinesin motor domain signature *
  3. **********************************
  4.  
  5. Kinesin [1] is a microtubule-associated force-producing protein  that may play
  6. a role in organelle transport.  Kinesin  is  an oligomeric complex composed of
  7. two heavy chains and two light chains.  The kinesin motor activity is directed
  8. toward the microtubule's plus end.
  9.  
  10. The heavy  chain is  composed of three structural domains: a large globular N-
  11. terminal domain which is responsible for the motor activity of kinesin (it is
  12. known to  hydrolyze  ATP  and  to  bind microtubule),  a central alpha-helical
  13. coiled coil  domain  that  mediates the heavy chain  dimerization; and a small
  14. globular C-terminal domain  which  interacts  with other proteins (such as the
  15. kinesin light chains), vesicles and membranous organelles.
  16.  
  17. A number of proteins have been  recently  found that contain a  domain similar
  18. to that of the kinesin 'motor' domain [2]:
  19.  
  20.  - Drosophila claret segregational protein (ncd).   Ncd is required for normal
  21.    chromosomal  segregation  in  meiosis, in females,  and  in  early  mitotic
  22.    divisions of the embryo.  The  ncd  motor  activity  is directed toward the
  23.    microtubule's minus end.
  24.  - Drosophila kinesin-like protein (nod). Nod is required for the distributive
  25.    chromosome segregation of nonexchange chromosomes during meiosis.
  26.  - Human CENP-E [3]. CENP-E is a protein  that  associates  with  kinetochores
  27.    during   chromosome  congression,  relocates  to  the   spindle  midzone at
  28.    anaphase, and is quantitatively discarded at the end of the cell division.
  29.    CENP-E is probably an important  motor molecule in chromosome movement and/
  30.    or spindle elongation.
  31.  - Human  mitotic  kinesin-like  protein-1  (MKLP-1),  a  motor  protein whose
  32.    activity is directed toward the microtubule's plus end.
  33.  - Yeast KAR3 protein,  which  is  essential  for  yeast nuclear fusion during
  34.    mating. KAR3 may  mediate  microtubule  sliding  during  nuclear fusion and
  35.    possibly mitosis.
  36.  - Yeast CIN8 and KIP1 proteins [4] which are required for the assembly of the
  37.    mitotic spindle.  Both proteins  seem to interact with spindle microtubules
  38.    to produce an outwardly directed force acting upon the poles.
  39.  - Fission yeast cut7 protein, which is essential for spindle body duplication
  40.    during mitotic division.
  41.  - Emericella  nidulans  bimC,  which  plays  an  important  role  in  nuclear
  42.    division.
  43.  - Emericella nidulans klpA [5].
  44.  - Caenorhabditis elegans unc-104, which may  be required for the transport of
  45.    substances needed for neuronal cell differentiation.
  46.  - Caenorhabditis elegans unc-116.
  47.  - Xenopus Eg5, which may be involved in mitosis.
  48.  
  49. The kinesin motor  domain  is  located  in  the N-terminal part of most of the
  50. above proteins,  with the exception of KAR3, klpA, and ncd where it is located
  51. in the C-terminal section.
  52.  
  53. The kinesin motor domain contains about  330 amino acids. An ATP-binding motif
  54. of type A is found  near position 80 to 90,  the C-terminal half of the domain
  55. is involved in microtubule-binding.  The  signature pattern for that domain is
  56. derived from a conserved decapeptide inside the microtubule-binding part.
  57.  
  58. -Consensus pattern: [GS]-[KRHSTQ]-[LIVMF]-x-[LIVMF]-[IVC]-D-L-[AH]-G-[SAN]-E
  59. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  60. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  61. -Last update: June 1994 / Text revised.
  62.  
  63. [ 1] Vallee R.B., Shpetner H.S.
  64.      Annu. Rev. Biochem. 59:909-932(1990).
  65. [ 2] Endow S.A.
  66.      Trends Biochem. Sci. 16:221-225(1991).
  67. [ 3] Yen T.J., Li G., Schhar B.T., Szilak I., Cleveland D.W.
  68.      Nature 359:536-539(1992).
  69. [ 4] Saunders W.S., Hoyt M.A.
  70.      Cell 70:451-458(1992).
  71. [ 5] O'Connell M.J., Meluh P.B., Rose M.D., Morris N.R.
  72.      J. Cell Biol. 120:153-162(1993).
  73.